Pure and Applied Chemistry

Pure Appl. Chem., 2012, Vol. 84, No. 1, pp. 49-64

http://dx.doi.org/10.1351/PAC-CON-11-10-01

Published online 2011-12-16

Structural studies on the interaction of saccharides and glycomimetics with galectin-1: A 3D perspective using a combined molecular modeling and NMR approach

References

• 1. H.-J. Gabius (Ed.). The Sugar Code. Fundamentals of Glycosciences, Wiley-VCH, Weinheim (2009).
• 2. H.-J. Gabius, S. André, J. Jiménez-Barbero, A. Romero, D. Solís. Trends Biochem. Sci. 36, 298 (2011). (http://dx.doi.org/10.1016/j.tibs.2011.01.005)
• 3. H.-J. Gabius, H. C. Siebert, S. André, J. Jiménez-Barbero, J. H. Rüdiger. Chembiochem 5, 740 (2004). (http://dx.doi.org/10.1002/cbic.200300753)
• 4. H. Rüdiger, H.-C. Siebert, D. Solís, J. Jiménez-Barbero, A. Romero, C.-W. von der Lieth, T. Díaz-Mauriño, H.-J. Gabius. Curr. Med. Chem. 7, 389 (2000).
• 5. V. Roldós, F. J. Cañada, J. Jiménez-Barbero. Chembiochem. 12, 990 (2011). (http://dx.doi.org/10.1002/cbic.201000705)
• 6. H. Kogelberg, D. Solís, J. Jiménez-Barbero. Curr. Opin. Struct. Biol. 13, 646 (2003). (http://dx.doi.org/10.1016/j.sbi.2003.08.001)
• 7. V. Slynko, M. Schubert, S. Numao, M. Kowarik, M. Aebi, F. H. T. Allain. J. Am. Chem. Soc. 131, 1274 (2009). (http://dx.doi.org/10.1021/ja808682v)
• 8. M. R. Wormald, A. Petrescu, Y.-L. Pao, A. Glithero, T. Elliott, R. A. Dwek. Chem. Rev. 102, 371 (2002). (http://dx.doi.org/10.1021/cr990368i)
• 9. M. Salatino, D. O. Croci, G. A. Bianco, J. M. Ilarregui, M. A. Toscano, G. A. Rabinovich. Exp. Opin. Biol. Ther. 8, 45 (2008). (http://dx.doi.org/10.1517/14712598.8.1.45)
• 10. D. Solís, A. Romero, M. Menéndez, J. Jiménez-Barbero. In The Sugar Code. Fundamentals of Glycosciences, H.-J. Gabius (Ed.), pp. 233–245, Wiley-VCH, Weinheim (2009).
• 11. A. A. Klyosov, Z. J. Witczak, D. Platt (Eds.). Galectins, John Wiley, Hoboken (2008).
• 12. Y. Arata, J. Hirabayashi, K. Kasai. J. Biol. Chem. 272, 26669 (1997). (http://dx.doi.org/10.1074/jbc.272.42.26669)
• 13. F. G. Hanisch, S. E. Baldus, T. A. Kümmel. Glycobiology 6, 321 (1996). (http://dx.doi.org/10.1093/glycob/6.3.321)
• 14. M. Krzeminski, T. Singh, S. André, M. Lensch, A. M. Wu, A. M. J. J. Bonvin, H.-J. Gabius. Biochim. Biophys. Acta 1810, 150 (2011). (http://dx.doi.org/10.1016/j.bbagen.2010.11.001)
• 15. L. A. Earl, S. Bi, L. G. Baum. J. Biol. Chem. 285, 2232 (2010). (http://dx.doi.org/10.1074/jbc.M109.066191)
• 16. E. L. Levroney, H. C. Aguilar, J. A. Fulcher, L. Kohatsu, K. E. Pace, M. Pang, K. B. Gurney, L. G. Baum, B. Lee. J. Immunol. 175, 413 (2005).
• 17. M. Ouellet, S. Mercier, I. Pelletier, S. Bounou, J. Roy, J. Hirabayashi, S. Sato, M. J. Tremblay. J. Immunol. 174, 4120 (2005).
• 18. C. E. Maljaars, S. André, K. M. Halkes, H.-J. Gabius, J. P. Kamerling. Anal. Biochem. 378, 190 (2008). (http://dx.doi.org/10.1016/j.ab.2008.04.023)
• 19. J. Jiménez-Barbero, E. Dragoni, C. Venturi, F. Nannucci, A. Ardá, M. Fontanella, S. André, F. J. Cañada, H.-J. Gabius, C. Nativi. Chem.—Eur. J. 15, 10423 (2009). (http://dx.doi.org/10.1002/chem.200901077)
• 20. C. M. Henry. Chem. Eng. News 79, 69 (2001). (http://dx.doi.org/10.1021/cen-v079n023.p069)
• 21. S. André, C. E. Maljaars, K. M. Halkes, H. J. Gabius, J. P. Kamerling. Bioorg. Med. Chem. Lett. 17, 793 (2007). (http://dx.doi.org/10.1016/j.bmcl.2006.10.067)
• 22. S. André, B. Liu, H.-J. Gabius, R. Roy. Org. Biomol. Chem. 1, 3909 (2003). (http://dx.doi.org/10.1039/b307802g)
• 23. M. C. Fernandez-Alonso, F. J. Cañada, J. Jiménez-Barbero, G. Cuevas. J. Am. Chem. Soc. 127, 7379 (2005). (http://dx.doi.org/10.1021/ja051020+)
• 24. M. F. López-Lucendo, D. Solís, S. André, J. Hirabayashi, K.-i. Kasai, H. Kaltner, H.-J. Gabius, A. Romero. J. Mol. Biol. 343, 957 (2004). (http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2004.08.078)
• 25. M. Pellecchia, D. S. Sem, K. Wüthrich. Nat. Rev. Drug Discov. 1, 211 (2002). (http://dx.doi.org/10.1038/nrd748)
• 26. T. Diercks, J. P. Ribeiro, F. J. Cañada, S. André, J. Jiménez-Barbero, H.-J. Gabius. Chem.—Eur. J. 15, 5666 (2009). (http://dx.doi.org/10.1002/chem.200900168)
• 27. P. Rajagopal, E. B. Waygood, J. Reizer, M. H. Saier, R. E. Klevit. Protein Sci. 6, 2624 (1997). (http://dx.doi.org/10.1002/pro.5560061214)
• 28. A. A. Bothner-By, J. H. Noggle. J. Am. Chem. Soc. 101, 5152 (1979). (http://dx.doi.org/10.1021/ja00512a006)
• 29. T. Peters, B. Meyer. Angew. Chem., Int. Ed. 42, 890 (2003). (http://dx.doi.org/10.1002/anie.200390546)
• 30. A. Poveda, J. Jiménez-Barbero. Chem. Rev. 27, 133 (1998).
• 31. P. I. Kitov, J. M. Sadowska, G. Mulvey, G. D. Armstrong, H. Ling, N. Pannu, R. J. Read, D. R. Bundle. Nature 403, 669 (2000).
• 32. V. L. Bevilacqua, D. S. Thomson, J. H. Prestegard. Biochemistry 29, 5529 (1990). (http://dx.doi.org/10.1021/bi00475a017)
• 33. J. P. Ribeiro, S. André, F. J. Cañada, H.-J. Gabius, A. P. Butera, R. J. Alves, J. Jiménez-Barbero. ChemMedChem 5, 415 (2010). (http://dx.doi.org/10.1002/cmdc.200900476)
• 34. M. Mayer, B. Meyer. J. Am. Chem. Soc. 123, 6108 (2001). (http://dx.doi.org/10.1021/ja0100120)
• 35. K. Martinez-Mayorga, J. L. Medina-Franco, S. Mari, F. J. Canada, E. Rodriguez-Garcia, P. Vogel, H. Li, Y. Blériot, P. Sinaÿ, J. Jiménez-Barbero. Eur. J. Org. Chem. 20, 4119 (2004). (http://dx.doi.org/10.1002/ejoc.200400320)
• 36. L. P. Calle, F. J. Cañada, J. Jiménez-Barbero. Nat. Prod. Rep. 18, 1118 (2011). (http://dx.doi.org/10.1039/c0np00071j)
• 37. I. V. Nesmelova, M. Pang, L. G. Baum, K. H. Mayo. J. NMR Assign. 2, 203 (2008). (http://dx.doi.org/10.1007/s12104-008-9121-9)
• 38. I. V. Nesmelova, E. Ermakova, V. A. Daragan, M. Pang, M. Menéndez, L. Lagartera, D. Solís, L. G. Baum, K. H. Mayo. J. Mol. Biol. 397, 1209 (2010). (http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2010.02.033)
• 39. A. Canales, B. López-Méndes, J. Angulo, R. Ojeda, M. Bruix, R. Lozano, G. Giménez-Gallego, M. Martín-Lomas, P. M. Nieto, J. Jiménez-Barbero. FEBS J. 273, 4716 (2006). (http://dx.doi.org/10.1111/j.1742-4658.2006.05474.x)
• 40. A. Canales, J. Angulo, R. Ojeda, M. Bruix, R. Fayos, R. Lozano, G. Giménez-Gallego, M. Martín-Lomas, P. M. Nieto, J. Jiménez-Barbero. J. Am. Chem. Soc. 127, 5778 (2005). (http://dx.doi.org/10.1021/ja043363y)
• 41a. A. R. Leach, B. K. Shoichet, C. E. Peishoff. J. Med. Chem. 49, 5851 (2006). (http://dx.doi.org/10.1021/jm060999m)
• 41b. L. Tan, J. Batista, J. Bajorath. Chem. Biol. Drug Des. 76, 191 (2010).
• 41c. C. L. Pierri, G. Parisi, V. Porcelli. Biochim. Biophys. Acta 1804, 1695 (2010).
• 42. R. Dias, W. F. de Azevedo Jr. Curr. Drug Targets 9, 1040 (2008). (http://dx.doi.org/10.2174/138945008786949432)
• 43. C. B. Rao, J. Subramanian, S. D. Sharma. Drug. Discov. Today 14, 394 (2009). (http://dx.doi.org/10.1016/j.drudis.2009.01.003)
• 44a. T. Tuccinardi. Comb. Chem. High Throughput Screen. 12, 303 (2009). (http://dx.doi.org/10.2174/138620709787581666)
• 44b. C. Sotriffer, R. Mannhold, H. Kubinyi, G. Folkers (Eds.). Virtual Screening: Principles, Challenges, and Practical Guidelines, Wiley-VCH (2011).
• 44c. D. Plewczynski, M. Łaźniewski, R. Augustyniak, K. Ginalski. J. Comput. Chem. 32, 742 (2011). (http://dx.doi.org/10.1002/jcc.21643)
• 45. BioSolveIt, <www.biosolveit.de/FlexX/>.
• 46. Schrödinger. Glide, <www.schrodinger.com/products/14/5/>.
• 47. University of California, San Francisco. Dock 6.5, <http://dock.compbio.ucsf.edu/>.
• 48. Scripps Research Institute. AutoDock, <http://autodock.scripps.edu/>.
• 49. R. Huey, G. M. Morris, A. J. Olson, D. S. Goodsell. J. Comput. Chem. 28, 1145 (2007). (http://dx.doi.org/10.1002/jcc.20634)
• 50a. K. Henzler-Wildman, D. Kern. Nature 450, 964 (2007). (http://dx.doi.org/10.1038/nature06522)
• 50b. D. D. Boehr, R. Nussinov, P. E. Wright. Nat. Chem. Biol. 5, 789 (2009). (http://dx.doi.org/10.1038/nchembio.232)
• 51a. E. Fadda, R. J. Woods. Drug Discov. Today 15, 596 (2010). (http://dx.doi.org/10.1016/j.drudis.2010.06.001)
• 51b. H. V. Goodson, I. V. Gregoretti. Methods Cell Biol. 95, 175 (2010). (http://dx.doi.org/10.1016/S0091-679X(10)95010-3)
• 51c. C. Bissantz, B. Kuhn, M. Stahl. J. Med. Chem. 22, 5061 (2010). (http://dx.doi.org/10.1021/jm100112j)
• 52. D. A. Case, T. A. Darden, T. E. Cheatham III, C. L. Simmerling, J. Wang, R. E. Duke, R. Luo, K. M. Merz, D. A. Pearlman, M. Crowley, R. C. Walker, W. Zhang, B. Wang, S. Hayik, A. Roitberg, G. Seabra, K. F. Wong, F. Paesani, X. Wu, S. Brozell, V. Tsui, H. Gohlke, L. Yang, C. Tan, J. Mongan, V. Hornak, G. Cui, P. Beroza, D. H. Mathews, C. Schafmeister, W. S. Ross, P. A. Kollman. AMBER 9, University of California, San Francisco (2006).
• 53. K. N. Kirschner, A. B. Yongye, S. M. Tschampel, J. González-Outeiriño, C. R. Daniels, B. L Foley, R. J. Woods. J. Comput. Chem. 29, 622 (2008). (http://dx.doi.org/10.1002/jcc.20820)
• 54. J. F. Espinosa, F. J. Cañada, J. L. Asensio, H. Dietrich, M. Martin-Lomas, R. R. Schmidt, J. Jimenez-Barbero. Angew. Chem., Int. Ed. Engl. 35, 303 (1996). (http://dx.doi.org/10.1002/anie.199603031)
• 55. J. Jiménez-Barbero, J. F. Espinosa, J. L. Asensio, F. J. Cañada, A. Poveda. Adv. Carbohydr. Chem. Biochem. 56, 235 (2000). (http://dx.doi.org/10.1016/S0065-2318(01)56006-0)
• 56. J. L. Asensio, F. J. Cañada, X. Cheng, N. Khan, D. R. Mootoo, J. Jiménez-Barbero. Chem.—Eur. J. 6, 1035 (2000). (http://dx.doi.org/10.1002/(SICI)1521-3765(20000317)6:6<1035::AID-CHEM1035>3.0.CO;2-G)
• 57. J. F. Espinosa, F. J. Cañada, J. L. Asensio, M. Martín-Pastor, H. Dietrich, R. R. Schmidt, M. Martin-Lomas, J. Jiménez-Barbero. J. Am. Chem. Soc. 118, 10862 (1996). (http://dx.doi.org/10.1021/ja9603463)
• 58. See, for instance: A. García-Herrero, E. Montero, J. L. Muñoz, J. F. Espinosa, A. Vián, J. L. García, J. L. Asensio, F. J. Cañada, J. Jiménez-Barbero. J. Am. Chem. Soc. 124, 4804 (2002). (http://dx.doi.org/10.1021/ja0122445)
• 59. L. M. Mikkelsen, M. J. Hernáiz, M. Martín-Pastor, T. Skrydstrup, J. Jiménez-Barbero. J. Am. Chem. Soc. 124, 14940 (2002). (http://dx.doi.org/10.1021/ja020468x)
• 60. V. García-Aparicio, M. Sollogoub, Y. Blériot, V. Colliou, S. André, J. L. Asensio, F. J. Cañada, H.-J. Gabius, P. Sinaÿ, J. Jiménez-Barbero. Carbohydr. Res. 342, 1918 (2007). (http://dx.doi.org/10.1016/j.carres.2007.02.034)
• 61. P. Vidal, B. Vauzeilles, Y. Blériot, M. Sollogoub, P. Sinaÿ, J. Jiménez-Barbero, J. F. Espinosa. Carbohydr. Res. 342, 1910 (2007). (http://dx.doi.org/10.1016/j.carres.2007.04.017)
• 62. M. Martín-Pastor, J. F. Espinosa, J. L. Asensio, J. Jiménez-Barbero. Carbohydr. Res. 298, 15 (1997). (http://dx.doi.org/10.1016/S0008-6215(96)00225-X)
• 63. J. L. Asensio, J. F. Espinosa, H. Dietrich, F. J. Cañada, R. R. Schmidt, M. Martin-Lomas, S. André, H. J. Gabius, J. Jiménez-Barbero. J. Am. Chem. Soc. 121, 8995 (1999). (http://dx.doi.org/10.1021/ja990601u)
• 64. A. Bernardi, D. Arosio, D. Potenza, I. Sánchez-Medina, S. Mari, F. J. Cañada, J. Jiménez-Barbero. Chem.—Eur. J. 10, 4395 (2004). (http://dx.doi.org/10.1002/chem.200400084)
• 65. J. L. Asensio, F. J. Cañada, J. Jiménez-Barbero. Eur. J. Biochem. 233, 618 (1995). (http://dx.doi.org/10.1111/j.1432-1033.1995.618_2.x)
• 66. M. A. Bianchet, H. Ahmed, G. R. Vasta, L. M. Amzel. Proteins 40, 378 (2000). (http://dx.doi.org/10.1002/1097-0134(20000815)40:3<378::AID-PROT40>3.0.CO;2-7)
• 67. K. A. Stannard, P. M. Collins, K. Ito, E. M. Sullivan, S. A. Scott, E. Gabutero, I. Darren Grice, P. Low, U. J. Nilsson, H. Leffler, H. Blanchard, S. J. Ralph. Cancer Lett. 299, 95 (2010). (http://dx.doi.org/10.1016/j.canlet.2010.08.005)
• 68. S. Martín-Santamaría, S. André, E. Buzamet, R. Caraballo, G. Fernández-Cureses, M. Morando, J. P. Ribeiro, K. Ramírez-Gualito, B. de Pascual-Teresa, F. J. Cañada, M. Menéndez, O. Ramström, J. Jiménez-Barbero, D. Solís, H. J. Gabius. Org. Biomol. Chem. 9, 5445 (2011). (http://dx.doi.org/10.1039/c0ob01235a)
• 69. M. C. Miller, J. P. Ribeiro, V. Roldós, S. Martín-Santamaría, F. J. Cañada, I. Nesmelova, S. André, M. Pang, A. Klyosov, L. G. Baum, J. Jiménez-Barbero, H. J. Gabius, K. H. Mayo. Glycobiology 21, 1627 (2011). (http://dx.doi.org/10.1093/glycob/cwr083)