Pure Appl. Chem., 2009, Vol. 81, No. 4, pp. 731-742
http://dx.doi.org/10.1351/PAC-CON-08-10-20
Mapping catalytic promiscuity in the alkaline phosphatase superfamily
References
- 1. L. Jiang, E. A. Althoff, F. R. Clemente, L. Doyle, D. Rothlisberger, A. Zanghellini, J. L. Gallaher, J. L. Betker, F. Tanaka, C. F. Barbas, 3rd, D. Hilvert, K. N. Houk, B. L. Stoddard, D. Baker. Science 319, 1387 (2008). (http://dx.doi.org/10.1126/science.1152692)
- 2. D. Rothlisberger, O. Khersonsky, A. M. Wollacott, L. Jiang, J. DeChancie, J. Betker, J. L. Gallaher, E. A. Althoff, A. Zanghellini, O. Dym, S. Albeck, K. N. Houk, D. S. Tawfik, D. Baker. Nature 453, 190 (2008). (http://dx.doi.org/10.1038/nature06879)
- 3. C. A. Orengo, J. M. Thornton. Annu. Rev. Biochem. 74, 867 (2005). (http://dx.doi.org/10.1146/annurev.biochem.74.082803.133029)
- 4. A. G. Murzin, S. E. Brenner, T. Hubbard, C. Chothia. J. Mol. Biol. 247, 536 (1995).
- 5. C. A. Orengo, A. D. Michie, S. Jones, D. T. Jones, M. B. Swindells, J. M. Thornton. Structure 5, 1093 (1997). (http://dx.doi.org/10.1016/S0969-2126(97)00260-8)
- 6. F. Pearl, A. Todd, I. Sillitoe, M. Dibley, O. Redfern, T. Lewis, C. Bennett, R. Marsden, A. Grant, D. Lee, A. Akpor, M. Maibaum, A. Harrison, T. Dallman, G. Reeves, I. Diboun, S. Addou, S. Lise, C. Johnston, A. Sillero, J. Thornton, C. Orengo. Nucleic Acids Res. 33, D247 (2005). (http://dx.doi.org/10.1093/nar/gki024)
- 7. D. Wilson, M. Madera, C. Vogel, C. Chothia, J. Gough. Nucleic Acids Res. 35, D308 (2007). (http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkl910)
- 8. S. D. Brown, J. A. Gerlt, J. L. Seffernick, P. C. Babbitt. Genome Biol. 7, R8 (2006). (http://dx.doi.org/10.1186/gb-2006-7-1-r8)
- 9. M. E. Glasner, J. A. Gerlt, P. C. Babbitt. Curr. Opin. Chem. Biol. 10, 492 (2006). (http://dx.doi.org/10.1016/j.cbpa.2006.08.012)
- 10. O. Khersonsky, C. Roodveldt, D. S. Tawfik. Curr. Opin. Chem. Biol. 10, 498 (2006). (http://dx.doi.org/10.1016/j.cbpa.2006.08.011)
- 11. P. J. O'Brien, D. Herschlag. Chem. Biol. 6, R91 (1999). (http://dx.doi.org/10.1016/S1074-5521(99)80033-7)
- 12. U. T. Bornscheuer, R. J. Kazlauskas. Angew. Chem., Int. Ed. 43, 6032 (2004). (http://dx.doi.org/10.1002/anie.200460416)
- 13. S. Jonas, F. Hollfelder. In The Protein Engineering Handbook, U. Bornscheuer, S. Lutz, (Eds.), pp. 47-79, Wiley-VCH, Weinhein (2008).
- 14. R. A. Jensen. Annu. Rev. Microbiol. 30, 409 (1976). (http://dx.doi.org/10.1146/annurev.mi.30.100176.002205)
- 15. S. Bershtein, D. S. Tawfik. Mol. Biol. Evol. 25, 2311 (2008). (http://dx.doi.org/10.1093/molbev/msn174)
- 16. S. Ohno. Evolution by Gene Duplication, Springer, New York (1970).
- 17. S. Bershtein, M. Segal, R. Bekerman, N. Tokuriki, D. S. Tawfik. Nature 444, 929 (2006). (http://dx.doi.org/10.1038/nature05385)
- 18. C. Roodveldt, D. S. Tawfik. Biochemistry 44, 12728 (2005). (http://dx.doi.org/10.1021/bi051021e)
- 19. J. E. Vick, D. M. Schmidt, J. A. Gerlt. Biochemistry 44, 11722 (2005). (http://dx.doi.org/10.1021/bi050963g)
- 20. A. Aharoni, L. Gaidukov, O. Khersonsky, Q. Mc, S. Gould, C. Roodveldt, D. S. Tawfik. Nat. Genet. 37, 73 (2005).
- 21. S. M. Gould, D. S. Tawfik. Biochemistry 44, 5444 (2005). (http://dx.doi.org/10.1021/bi0475471)
- 22. G. J. Poelarends, C. P. Whitman. Bioorg. Chem. 32, 376 (2004). (http://dx.doi.org/10.1016/j.bioorg.2004.05.006)
- 23. D. M. Schmidt, E. C. Mundorff, M. Dojka, E. Bermudez, J. E. Ness, S. Govindarajan, P. C. Babbitt, J. Minshull, J. A. Gerlt. Biochemistry 42, 8387 (2003). (http://dx.doi.org/10.1021/bi034769a)
- 24. W. M. Patrick, I. Matsumura. J. Mol. Biol. 377, 323 (2008). (http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2008.01.043)
- 25. W. M. Patrick, E. M. Quandt, D. B. Swartzlander, I. Matsumura. Mol. Biol. Evol. 24, 2716 (2007). (http://dx.doi.org/10.1093/molbev/msm204)
- 26. M. Y. Galperin, A. Bairoch, E. V. Koonin. Protein Sci. 7, 1829 (1998). (http://dx.doi.org/10.1002/pro.5560070819)
- 27. P. J. O'Brien, D. Herschlag. J. Am. Chem. Soc. 120, 12369 (1998). (http://dx.doi.org/10.1021/ja983390m)
- 28. P. J. O'Brien, D. Herschlag. Biochemistry 40, 5691 (2001). (http://dx.doi.org/10.1021/bi0028892)
- 29. L. F. Olguin, S. E. Askew, A.-M. O'Donoghue, F. Hollfelder. J. Am. Chem. Soc. 130, 16547 (2008). (http://dx.doi.org/10.1021/ja8047943)
- 30. A. C. Babtie, S. Bandyopadhyay, L. F. Olguin, F. Hollfelder. Angew. Chem., Int. Ed. (2009). In press (DOI: 10.1002/anie.200805843).
- 31. J. G. Zalatan, T. D. Fenn, A. T. Brunger, D. Herschlag. Biochemistry 45, 9788 (2006). (http://dx.doi.org/10.1021/bi060847t)
- 32. J. K. Lassila, D. Herschlag. Biochemistry 47, 12853 (2008). (http://dx.doi.org/10.1021/bi801488c)
- 33. B. van Loo, S. Jonas, A. C. Babtie, M. Hyvonen, F. Hollfelder. (2008). Submitted for publication.
- 34. R. Bhadra, N. Srinivasan, S. B. Pandit. In Silico Biol. 5, 379 (2005).
- 35. T. W. Reid, I. B. Wilson. In The Enzymes, P. D. Boyer (Ed.), pp. 373-415, Academic Press, New York (1971).
- 36. J. E. Coleman. Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 21, 441 (1992). (http://dx.doi.org/10.1146/annurev.bb.21.060192.002301)
- 37. K. M. Holtz, E. R. Kantrowitz. FEBS Lett. 462, 7 (1999). (http://dx.doi.org/10.1016/S0014-5793(99)01448-9)
- 38. M. Y. Galperin, M. J. Jedrzejas. Proteins 45, 318 (2001). (http://dx.doi.org/10.1002/prot.1152)
- 39. R. Gijsbers, H. Ceulemans, W. Stalmans, M. Bollen. J. Biol. Chem. 276, 1361 (2001). (http://dx.doi.org/10.1074/jbc.M007552200)
- 40. S. R. Hanson, M. D. Best, C. H. Wong. Angew. Chem., Int. Ed. 43, 5736 (2004). (http://dx.doi.org/10.1002/anie.200300632)
- 41. G. Lukatela, N. Krauss, K. Theis, T. Selmer, V. Gieselmann, K. von Figura, W. Saenger. Biochemistry 37, 3654 (1998). (http://dx.doi.org/10.1021/bi9714924)
- 42. B. Stec, K. M. Holtz, E. R. Kantrowitz. J. Mol. Biol. 299, 1303 (2000). (http://dx.doi.org/10.1006/jmbi.2000.3799)
- 43. I. Boltes, H. Czapinska, A. Kahnert, R. von Bulow, T. Dierks, B. Schmidt, K. von Figura, M. A. Kertesz, I. Uson. Structure 9, 483 (2001). (http://dx.doi.org/10.1016/S0969-2126(01)00609-8)
- 44. S. Jonas, B. van Loo, M. Hyvonen, F. Hollfelder. J. Mol. Biol. 384, 120 (2008). (http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2008.08.072)
- 45. C. S. Bond, P. R. Clements, S. J. Ashby, C. A. Collyer, S. J. Harrop, J. J. Hopwood, J. M. Guss. Structure 5, 277 (1997). (http://dx.doi.org/10.1016/S0969-2126(97)00185-8)
- 46. C.-I. Braenden. Q. Rev. Biophys. 13, 317 (1980). (http://dx.doi.org/10.1017/S0033583500001712)
- 47. S. B. Dotson, C. E. Smith, C. S. Ling, G. F. Barry, G. M. Kishore. J. Biol. Chem. 271, 25754 (1996). (http://dx.doi.org/10.1074/jbc.271.1.244)
- 48. M. J. Jedrzejas, M. Chander, P. Setlow, G. Krishnasamy. EMBO J. 19, 1419 (2000). (http://dx.doi.org/10.1093/emboj/19.7.1419)
- 49. J. E. Coleman, K. Nakamura, J. F. Chlebowski. J. Biol. Chem. 258, 386 (1983).
- 50. E. E. Kim, H. W. Wyckoff. J. Mol. Biol. 218, 449 (1991). (http://dx.doi.org/10.1016/0022-2836(91)90724-K)
- 51. B. Schmidt, T. Selmer, A. Ingendoh, K. von Figura. Cell 82, 271 (1995). (http://dx.doi.org/10.1016/0092-8674(95)90314-3)
- 52. C. Szameit, C. Miech, M. Balleininger, B. Schmidt, K. von Figura, T. Dierks. J. Biol. Chem. 274, 15375 (1999). (http://dx.doi.org/10.1074/jbc.274.22.15375)
- 53. N. H. Williams, B. Takasaki, M. Wall, J. Chin. Acc. Chem. Res. 32, 485 (1999). (http://dx.doi.org/10.1021/ar9500877)
- 54. D. E. Wilcox. Chem. Rev. 96, 2435 (1996). (http://dx.doi.org/10.1021/cr950043b)
- 55. J. A. Cowan. Chem. Rev. 98, 1067 (1998). (http://dx.doi.org/10.1021/cr960436q)
- 56. T. A. Steitz, J. A. Steitz. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 90, 6498 (1993). (http://dx.doi.org/10.1073/pnas.90.14.6498)
- 57. A. Waldow, B. Schmidt, T. Dierks, R. von Bulow, K. von Figura. J. Biol. Chem. 274, 12284 (1999). (http://dx.doi.org/10.1074/jbc.274.18.12284)
- 58. R. von Bulow, B. Schmidt, T. Dierks, K. von Figura, I. Uson. J. Mol. Biol. 305, 269 (2001). (http://dx.doi.org/10.1006/jmbi.2000.4297)
- 59. P. J. O'Brien, J. K. Lassila, T. D. Fenn, J. G. Zalatan, D. Herschlag. Biochemistry 47, 7663 (2008). (http://dx.doi.org/10.1021/bi800545n)
- 60. J. G. Zalatan, T. D. Fenn, D. Herschlag. J. Mol. Biol. 384, 1174 (2008). (http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2008.09.059)
- 61. M. Recksiek, T. Selmer, T. Dierks, B. Schmidt, K. von Figura. J. Biol. Chem. 273, 6096 (1998). (http://dx.doi.org/10.1074/jbc.273.11.6096)
- 62. J. Wang, E. R. Kantrowitz. Protein Sci. 15, 2395 (2006). (http://dx.doi.org/10.1110/ps.062351506)
- 63. K. Yang, W. W. Metcalf. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 101, 7919 (2004). (http://dx.doi.org/10.1073/pnas.0400664101)
- 64. F. Hollfelder, D. Herschlag. Biochemistry 34, 12255 (1995). (http://dx.doi.org/10.1021/bi00038a021)
- 65. A. J. Kirby, W. P. Jencks. J. Am. Chem. Soc. 87, 3209 (1965). (http://dx.doi.org/10.1021/ja01092a036)
- 66. A. C. Hengge, I. Onyido. Curr. Org. Chem. 9, 61 (2005). (http://dx.doi.org/10.2174/1385272053369349)
- 67. J. G. Zalatan, D. Herschlag. J. Am. Chem. Soc. 128, 1293 (2006). (http://dx.doi.org/10.1021/ja056528r)
- 68. P. J. O'Brien, D. Herschlag. Biochemistry 41, 3207 (2002). (http://dx.doi.org/10.1021/bi012166y)
- 69. J. G. Zalatan, I. Catrina, R. Mitchell, P. K. Grzyska, J. O'Brien P, D. Herschlag, A. C. Hengge. J. Am. Chem. Soc. 129, 9789 (2007).
- 70. R. Wolfenden. Chem. Rev. 106, 3379 (2006). (http://dx.doi.org/10.1021/cr050311y)
- 71. R. Wolfenden, M. J. Snider. Acc. Chem. Res. 34, 938 (2001). (http://dx.doi.org/10.1021/ar000058i)
- 72. A. Radzicka, R. Wolfenden. Science 267, 90 (1995). (http://dx.doi.org/10.1126/science.7809611)
- 73. I. Nikolic-Hughes, J. O'Brien, P. D. Herschlag. J. Am. Chem. Soc. 127, 9314 (2005). (http://dx.doi.org/10.1021/ja051603j)
- 74. I. Catrina, P. J. O'Brien, J. Purcell, I. Nikolic-Hughes, J. G. Zalatan, A. C. Hengge, D. Herschlag. J. Am. Chem. Soc. 129, 5760 (2007). (http://dx.doi.org/10.1021/ja069111+)
- 75. L. Sun, D. C. Martin, E. R. Kantrowitz. Biochemistry 38, 2842 (1999). (http://dx.doi.org/10.1021/bi981996h)
- 76. J. Chin, M. Banaszczyk, V. Jubian, X. Zou. J. Am. Chem. Soc. 111, 186 (1989). (http://dx.doi.org/10.1021/ja00183a029)
- 77. S. J. Benkovic, P. A. Benkovic. J. Am. Chem. Soc. 88, 5504 (1966). (http://dx.doi.org/10.1021/ja00975a026)
- 78. J. Purcell, A. C. Hengge. J. Org. Chem. 70, 8437 (2005). (http://dx.doi.org/10.1021/jo0511997)
- 79. A. J. Kirby, A. G. Vargolis. J. Am. Chem. Soc. 89, 415 (1967). (http://dx.doi.org/10.1021/ja00978a044)
- 80. E. J. Fendler, J. H. Fendler. J. Org. Chem. 33, 3852 (1968). (http://dx.doi.org/10.1021/jo01274a035)
- 81. G. Feng, D. Natale, R. Prabaharan, J. C. Mareque-Rivas, N. H. Williams. Angew. Chem., Int. Ed. 45, 7056 (2006). (http://dx.doi.org/10.1002/anie.200602532)
- 82. J. R. Morrow, O. Iranzo. Curr. Opin. Chem. Biol. 8, 192 (2004). (http://dx.doi.org/10.1016/j.cbpa.2004.02.006)
- 83. N. H. Williams. Biochim. Biophys. Acta 1697, 279 (2004).
- 84. J. Kofoed, J.-L. Reymond. Curr. Opin. Chem. Biol. 9, 656 (2005). (http://dx.doi.org/10.1016/j.cbpa.2005.10.013)
- 85. A. Aharoni, L. Gaidukov, S. Yagur, L. Toker, I. Silman, D. S. Tawfik. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 101, 482 (2004). (http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2536901100)
- 86. M. Harel, A. Aharoni, L. Gaidukov, B. Brumshtein, O. Khersonsky, R. Meged, H. Dvir, R. B. Ravelli, A. McCarthy, L. Toker, I. Silman, J. L. Sussman, D. S. Tawfik. Nat. Struct. Mol. Biol. 11, 412 (2004). (http://dx.doi.org/10.1038/nsmb767)
- 87. C. Roodveldt, D. S. Tawfik. Protein Eng. Des. Sel. 18, 51 (2005). (http://dx.doi.org/10.1093/protein/gzi005)
- 88. H. Shim, S. B. Hong, F. M. Raushel. J. Biol. Chem. 273, 17445 (1998). (http://dx.doi.org/10.1074/jbc.273.28.17445)
- 89. D. W. Christianson, J. D. Cox. Annu. Rev. Biochem. 68, 33 (1999). (http://dx.doi.org/10.1146/annurev.biochem.68.1.33)