Pure Appl. Chem., 2008, Vol. 80, No. 12, pp. 2679-2687
http://dx.doi.org/10.1351/pac200880122679
Zinc proteomics and the annotation of the human zinc proteome
References
- 1. J. Raulin. Ann. Sci. Nat. Bot. Biol. Veg. 11, 92 (1869).
- 2. W. R. Todd, C. A. Elvehjem, E. D. Hart. Am. J. Physiol. 107, 146 (1934).
- 3. A. S. Prasad, J. A. Halsted, M. Nadimi. Am. J. Med. 31, 532 (1961). (http://dx.doi.org/10.1016/0002-9343(61)90137-1)
- 4. D. Keilin, T. Mann. Nature 144, 442 (1939). (http://dx.doi.org/10.1038/144442b0)
- 5. B. L. Vallee, H. Neurath. J. Am. Chem. Soc. 76, 5006 (1954). (http://dx.doi.org/10.1021/ja01648a088)
- 6. B. L. Vallee, A. Galdes. Adv. Enzymol. Relat. Areas Mol. Biol. 56, 283 (1984). (http://dx.doi.org/10.1002/9780470123027.ch5)
- 7. J. S. Hanas, D. Hazuda, D. F. Bogenhagen, F. Y.-H. Wu, C.-W. Wu. J. Biol. Chem. 258, 14120 (1983).
- 8. J. Miller, A. D. McLachlan, A. Klug. EMBO J. 4, 1609 (1985).
- 9. A. Muller, R. M. MacCallum, M. J. E. Sternberg. Genome Res. 12, 1625 (2002). (http://dx.doi.org/10.1101/gr.221202)
- 10. M. A. Massiah, J. A. B. Matts, K. M. Short, B. N. Simmons, S. Singireddy, Z. Yi, T. C. Cox. J. Mol. Biol. 369, 1 (2007). (http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2007.03.017)
- 11. W. Maret. J. Anal. At. Spectrom. 19, 15 (2004). (http://dx.doi.org/10.1039/b307540k)
- 12. R. N. De Guzman, H. Y. Liu, M. Martinez-Yamout, H. J. Dyson, P. E. Wright. J. Mol. Biol. 303, 243 (2000). (http://dx.doi.org/10.1006/jmbi.2000.4141)
- 13. J. H. Laity, B. M. Lee, P. E. Wright. Curr. Opin. Struct. Biol. 11, 39 (2001). (http://dx.doi.org/10.1016/S0959-440X(00)00167-6)
- 14. R. Gamsjaeger, C. K. Liew, F. E. Loughlin, M. Crossley, J. P. Mackay. Trends Biochem. Sci. 32, 63 (2006). (http://dx.doi.org/10.1016/j.tibs.2006.12.007)
- 15. B. L. Vallee, D. S. Auld. Biochemistry 29, 5647 (1990). (http://dx.doi.org/10.1021/bi00476a001)
- 16. D. S. Auld. In Encyclopedia of Inorganic Chemistry, 2nd ed., Vol. 9, pp. 5885-5927, John Wiley, Chichester (2005).
- 17. H. M. Berman, J. Westbrook, Z. Feng, G. Gilliland, T. N. Bhat, H. Weissig, I. N. Shindyalov, P. E. Bourne. Nucl. Acids Res. 28, 235 (2000). (http://dx.doi.org/10.1093/nar/28.1.235)
- 18. J. Z. Haeggstrom, A. Wetterholm, R. Shapiro, B. L. Vallee, B. Samuelsson. Biochem. Biophys. Res. Commun. 172, 965 (1990). (http://dx.doi.org/10.1016/0006-291X(90)91540-9)
- 19. J. Z. Haeggstrom, A. Wetterholm, B. L. Vallee, B. Samuelsson. Biochem. Biophys. Res. Commun. 173, 431 (1990). (http://dx.doi.org/10.1016/S0006-291X(05)81076-9)
- 20. M. M. G. M. Thunissen, P. Nordlund, J. Z. Haeggstrom. Nat. Struct. Biol. 8, 131 (2001). (http://dx.doi.org/10.1038/84117)
- 21. W. Stocker, M. Ng, D. S. Auld. Biochemistry 29, 10418 (1990). (http://dx.doi.org/10.1021/bi00497a018)
- 22. W. Bode, F. X. Gomis-Ruth, R. Huber, R. Zwilling, W. Stocker. Nature 358, 164 (1992). (http://dx.doi.org/10.1038/358164a0)
- 23. D. S. Auld. Faraday Discuss. 93, 117 (1992).
- 24. W. Maret. BioMetals 14, 187 (2001). (http://dx.doi.org/10.1023/A:1012945110820)
- 25. W. Maret. J. Trace Elem. Biol. Med. 19, 7 (2005). (http://dx.doi.org/10.1016/j.jtemb.2005.02.003)
- 26. C. Andreini, L. Banci, I. Bertini, A. Rosato. J. Proteome Res. 5, 196 (2006). (http://dx.doi.org/10.1021/pr050361j)
- 27. A. Bateman, L. Coin, R. Durbin, R. D. Finn, V. Hollich, S. Griffiths-Jones, A. Khanna, M. Marshall, S. Moxon, E. L. Sonnhammer, D. J. Studholme, C. Yeats, S. R. Eddy. Nucl. Acids Res. 32, D138 (2004). (http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkh121)
- 28. J. M. Berg, Y. Shi. Science 271, 1081 (1996). (http://dx.doi.org/10.1126/science.271.5252.1081)
- 29. M. T. Pai, S. R. Tzeng, J. J. Kovacs, M. A. Keaton, S. S. Li, T. P. Yao, P. Zhou. J. Mol. Biol. 370, 290 (2007). (http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2007.04.015)
- 30. B. M. Lee, B. A. Buck-Koehntop, M. A. Martinez-Yamout, H. J. Dyson, P. E. Wright. J. Mol. Biol. 371, 1274 (2007). (http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2007.06.021)
- 31. A. Vannini, C. Volpari, G. Filocamo, E. Caroli Casavola, M. Brunetti, D. Renzoni, P. Chakravarty, C. Paolini, R. De Francesco, P. Gallinari, C. Steinkuhler, S. Di Marco. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 101, 15064 (2004). (http://dx.doi.org/10.1073/pnas.0404603101)
- 32. S. L. Gantt, S. G. Samuel, C. A. Fierke. Biochemistry 45, 6170 (2006). (http://dx.doi.org/10.1021/bi060212u)
- 33. S. E. Wiley, M. L. Paddock, E. C. Abresch, L. Gross, P. van der Geer, R. Nechushtai, A. N. Murphy, P. A. Jennings, J. E. Dixon. J. Biol. Chem. 282, 23745 (2007). (http://dx.doi.org/10.1074/jbc.C700107200)
- 34. C. H. Schein, B. Zhou, N. Oezguen, V. S. Mathura, W. Braun. Proteins 58, 200 (2005). (http://dx.doi.org/10.1002/prot.20253)
- 35. J. C. Ebert, R. B. Altman. Protein Sci. 17, 1 (2008).
- 36. M. Babor, S. Gerzon, B. Raveh, V. Sobolev, M. Edelman. Proteins 70, 208 (2008). (http://dx.doi.org/10.1002/prot.21587)
- 37. W. Maret. Antioxid. Redox Signal. 8, 1419 (2006). (http://dx.doi.org/10.1089/ars.2006.8.1419)
- 38. W. Maret. Biochemistry 43, 3301 (2004). (http://dx.doi.org/10.1021/bi036340p)
- 39. N. Y. Marcus, R. A. Marcus, B. Z. Schmidt, D. B. Haslam. Arch. Biochem. Biophys. 46, 147 (2007). (http://dx.doi.org/10.1016/j.abb.2007.10.001)
- 40. C. M. Koehler. Trends Biochem. Sci. 29, 1 (2004). (http://dx.doi.org/10.1016/j.tibs.2003.11.003)
- 41. J. M. Herrmann, R. Kohl. J. Cell Biol. 176, 559 (2007). (http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200611060)
- 42. E. Ivanova, M. Ball, H. Lu. Proteins 71, 467 (2008). (http://dx.doi.org/10.1002/prot.21713)
- 43. B. L. Vallee, W. E. C. Wacker. The Proteins, 2nd ed., Vol. 5, p. 25, Academic Press, New York (1970).
- 44. A. Krezel, W. Maret. J. Inorg. Biol. Chem. 11, 1049 (2006). (http://dx.doi.org/10.1007/s00775-006-0150-5)
- 45. A. Krezel, W. Maret. J. Inorg. Biol. Chem. 13, 401 (2008). (http://dx.doi.org/10.1007/s00775-007-0330-y)
- 46. W. Maret, C. Jacob, B. L. Vallee, E. H. Fischer. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 96, 1936 (1999). (http://dx.doi.org/10.1073/pnas.96.5.1936)
- 47. C. Hogstrand, P. M. Verbost, S. E. Wendelaar Bonga. Toxicology 133, 139 (1999). (http://dx.doi.org/10.1016/S0300-483X(99)00020-7)
- 48. T. J. B. Simons. J. Membr. Biol. 123, 63 (1991). (http://dx.doi.org/10.1007/BF01993964)
- 49. A. Krezel, W. Maret. J. Am. Chem. Soc. 129, 10911 (2007). (http://dx.doi.org/10.1021/ja071979s)
- 50. C. J. Frederickson, J.-Y. Koh, A. I. Bush. Nat. Rev. Neurosci. 6, 449 (2005). (http://dx.doi.org/10.1038/nrn1671)
- 51. P. Paoletti, P. Ascher, J. Neyton. J. Neurosci. 17, 5711 (1997).
- 52. L. C. Costello, Y. Liu, R. B. Franklin, M. C. Kennedy. J. Biol. Chem. 272, 28875 (1997). (http://dx.doi.org/10.1074/jbc.272.46.28875)
- 53. D. Frey, O. Braun, C. Briand, M. Vasak, M. G. Grutter. Structure 14, 901 (2006). (http://dx.doi.org/10.1016/j.str.2006.03.006)
- 54. M. Knipp, J. M. Charnock, C. D. Garner, M. Vasak. J. Biol. Chem. 278, 3410 (2003). (http://dx.doi.org/10.1074/jbc.M209088200)
- 55. K. S. Larsen, D. S. Auld. Biochemistry 28, 9620 (1989). (http://dx.doi.org/10.1021/bi00451a012)
- 56. K. S. Larsen, D. S. Auld. Biochemistry 30, 2613 (1991). (http://dx.doi.org/10.1021/bi00224a007)
- 57. M. Gomez-Ortiz, F. X. Gomis-Ruth, R. Huber, F. X. Aviles. FEBS Lett. 400, 336 (1997). (http://dx.doi.org/10.1016/S0014-5793(96)01412-3)
- 58. J. Lovgren, K. Airas, H. Lilja. Eur. J. Biochem. 262, 781 (1999). (http://dx.doi.org/10.1046/j.1432-1327.1999.00433.x)
- 59. J. Malm, J. Hellman, P. Hogg, H. Lilja. The Prostate 45, 132 (2000). (http://dx.doi.org/10.1002/1097-0045(20001001)45:2<132::AID-PROS7>3.0.CO;2-3)
- 60. M. Debela, V. Magdolen, V. Grimminger, C. Sommerhoff, A. Messerschmidt, R. Huber, R. Friedrich, W. Bode, P. Goettig. J. Mol. Biol. 362, 1094 (2006). (http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2006.08.003)
- 61. M. Debela, P. Goettig, V. Magdolen, R. Huber, N. M. Schechter, W. Bode. J. Mol. Biol. 373, 1017 (2007). (http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2007.08.042)
- 62. M. Debela, P. Hess, V. Magdolen, N. M. Schechter, T. Steiner, R. Huber, W. Bode, P. Goettig. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 104, 16086 (2007). (http://dx.doi.org/10.1073/pnas.0707811104)
- 63. N. Emami, E. P. Diamandis. J. Biol. Chem. 283, 3031 (2008). (http://dx.doi.org/10.1074/jbc.M707253200)
- 64. J. A. Ippolito, T. T. Baird Jr., S. A. McGee, D. W. Christianson, C. A. Fierke. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 92, 5012 (1995). (http://dx.doi.org/10.1073/pnas.92.11.5017)
- 65. D. W. Christianson, C. A. Fierke. Acc. Chem. Res. 29, 331 (1996). (http://dx.doi.org/10.1021/ar9501232)
- 66. D. S. Auld. BioMetals 14, 271 (2001). (http://dx.doi.org/10.1023/A:1012976615056)
- 67. W. Maret. In Handbook of Metalloproteins, Vol. 3, A. Messerschmidt, W. Bode, M. Cygler (Eds.), pp. 432-444, John Wiley, Chichester (2004).
- 68. P. W. Kim, Z.-Y. J. Sun, S. C. Blacklow, G. Wagner, M. J. Eck. Science 301, 1725 (2003). (http://dx.doi.org/10.1126/science.1085643)
- 69. J. Romir, H. Lilie, C. Egerer-Sieber, F. Bauer, H. Sticht, Y. A. Muller. J. Mol. Biol. 365, 1417 (2007). (http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2006.10.058)
- 70. R. J. P. Williams. Coord. Chem. Rev. 216-217, 583 (2001). (http://dx.doi.org/10.1016/S0010-8545(00)00398-2)
- 71. H. Haraguchi. J. Anal. At. Spectrom. 19, 5 (2004). (http://dx.doi.org/10.1039/b308213j)
- 72. R. Szpunar. Anal. Bioanal. Chem. 378, 54 (2004). (http://dx.doi.org/10.1007/s00216-003-2333-z)
- 73. J. L. Gomez-Ariza, T. Garcia-Barrera, F. Lotenzo, V. Bernal, M. J. Villegas, V. Oliveira. Anal. Chim. Acta 524, 15 (2004). (http://dx.doi.org/10.1016/j.aca.2004.01.061)